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II Congreso Nacional de Biociencias
(2019)
Congreso
La inmunización con EgGST1 produce anticuerpos que interfieren con la interacción física entre EgGST1 y macrófagos peritoneales murinos
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias
Autores: Eugenia Fernández, Sebastián Miles, Gustavo Mourglia-Ettlin y Verónica Fernández
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6to Encuentro Nacional de Química
(2019)
Encuentro
La inmunización con EgGST1 produce anticuerpos que interfieren con la interacción física entre EgGST1 y las células del sistema inmune murinas.
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: PEDECIBA- Química
La presentación es de póster electrónico
Autores: Eugenia Fernández Armúa, Sebastián Miles, Gustavo Mourglia-Ettlin y Verónica Fernández
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6to Encuentro Nacional de Química
(2019)
Encuentro
Análisis de la interacción entre macrófagos murinos y EgGST1 de Echinococcus granulosus: La línea celular Raw 264.7 como modelo de estudio
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: PEDECIBA- Química
La presentación es póster electrónico
Autores: María Noel Layerle, Eugenia Fernández, Anabella Barrios, Gustavo Mourglia-Ettlin y Verónica Fernández
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Primer Encuentro Bienal de la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
(2018)
Encuentro
La glutatión transferasa EgGST1 de Echinococcus granulosus interactúa físicamente con células del hospedero experimental
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
Autores: Eugenia Fernández , Iris Miraballes-Martínez , Gustavo Mourglia-Ettlin y Verónica Fernández
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Congreso Nacional de Biociencias 2017
(2017)
Congreso
Caracterización de la primera glutatión transferasa heterodimérica descrita en helmintos parásitos.
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Carga horaria: 24
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias
Palabras Clave:
Echinococcus granulosus
Glutathione transferase
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Otros Tópicos Biológicos
/ Parasitología Molecular
Autores: Verónica López González; Paula Arbildi; Verónica Fernández
Resumen
Las glutatión transferasas (GSTs) constituyen una superfamilia de proteínas multifuncionales involucradas en la detoxificación celular de componentes citotóxicos, principalmente conjugándolos al tripéptido glutatión. Asimismo, las GSTs suelen exhibir otras actividades catalíticas como glutatión peroxidasa y síntesis de prostaglandinas y actuar como proteínas ligandinas (detoxificación pasiva). En los helmintos parásitos, las GSTs representan una de las principales enzimas detoxificantes. Nuestro grupo se ha enfocado en la caracterización de estas proteínas en el cestodo Echinococcus granulosus (EgGSTs) con el propósito de comprender su papel en la infección parasitaria. Identificamos tres diferentes GSTs citosólicas, así como una forma heterodimérica (primera oligomerización descrita en helmintos). El presente trabajo propone avanzar con la caracterización de las EgGSTs, centrándose en la tipificación de la forma heterodimérica recombinante (EgGST2-3r). Se detallan los estudios de expresión y estabilidad de EgGST2-3r, donde se alcanzó un aumento de un 65% en el rendimiento global de la producción. Además, se realizó la caracterización bioquímica de EgGST2-3r, donde se analizó el panel de actividades que presenta, así como algunos de sus parámetros enzimáticos. La enzima presentó actividad frente a algunos sustratos modelos de las glutatión transferasas y a productos secundarios de la peroxidación lipídica así como actividad ligandina frente a varios compuestos, principalmente drogas antihelmínticas y actividad glutatión peroxidasa. Colectivamente, los resultados obtenidos indican que EgGST2-3 podría contribuir a la sobrevida del parásito en su hospedero a través de mecanismos de detoxificación pasiva y de protección del parásito frente al estrés oxidativo. En suma, el presente trabajo contribuye a la comprensión de la interrelación hospedero-parásito, aportando datos sobre el posible rol biológico de éste versátil grupo de enzimas detoxificantes.
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XV Jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias
(2014)
Encuentro
Glutatión transferasa heterodimérica de Echinococcus granulosus: Estudios de estabilidad y actividad
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Carga horaria: 1
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias
Palabras Clave:
Echinococcus granulosus
Glutation transferasas
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Otros Tópicos Biológicos
/ Parasitología Molecular
Autores: López, Verónica; Arbildi, Paula; Fernández, Verónica
Resumen
Las glutation transferasas (GSTs, EC-2.5.1.18) constituyen una superfamilia de proteínas multifuncionales involucradas en la detoxifi cación celular de componentes citotóxicos y genotóxicos, principalmente conjugándolos al tripéptido glutatión. Además de esta conjugación, las GSTs suelen exhibir otras actividades como peroxidasa, síntesis de prostaglandinas y actuar como proteínas ligandinas (detoxifi cación pasiva). En los helmintos parásitos, las GSTs representan una clase principal de las enzimas detoxifi cantes. Nuestro grupo ha estado enfocado en la caracterización de estas proteínas en el cestodo Echinococcus granulosus (EgGSTs) con el propósito de comprender su papel en la infección parasitaria. Identifi camos tres diferentes GSTs citosólicas así como una forma heterodimérica, oligomerización aún no descrita en helmintos. Así, EgGST1 de clase Mu de mamíferos, estaría involucrada en la detoxifi cación de xenobióticos, incluyendo antihelmínticos. Paralelamente, el análisis de secuencias e inferencias fi logenéticos reveló que EgGST2 es de clase Sigma, mientras EgGST3 muestra características de las clases tanto Sigma como Omega. Interesantemente, las GSTs Sigma parasitarias están implicadas en la modulación de la respuesta inmune del hospedero permitiendo la infección, mientras que las Omega están relacionadas con el aumento de la resistencia al estrés oxidativo. Asimismo, el heterodímero, compuesto por estas dos últimas proteínas (EgGST2-3), podría favorecer la utilización de un rango más amplio de sustratos y de ligandos. El presente trabajo propone avanzar con la caracterización de las EgGSTs, centrándose en la tipifi cación de la GST parasitaria heterodimérica. Específi camente, se detalla los estudios de estabilidad de EgGST2-3 y se describe algunas de sus actividades adicionales
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XIII jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias
(2010)
Encuentro
Identificación y producción de una GST heterodimérica de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias
Palabras Clave:
Echinococcus granulosus
gluthione transferase
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores: La-Rocca*, Arbildi y Verónica Fernández (Mayo)
Las glutatión transferasas (GST, E.C. 2.5.1.18) son una superfamilia de proteínas multifuncionales involucradas en la detoxificación celular de componentes exógenos y endógenos. Estas enzimas, homo- o heterodiméricas, conjugan glutatión (GSH) a una amplia variedad de compuestos, algunos potencialmente tóxicos, favoreciendo la inactivación de los mismos. Las GSTs representan la principal clase de enzimas detoxificantes en helmintos parásitos, y son candidatas para el diseño de tratamientos quimioterapeuticos [Torres- Rivera, A. et al. (2008). Acta Trop 105(2):99-112]. Nuestro grupo ha estado enfocado en la tipificación de las GSTs del cestodo Echinococcus granulosus (EgGSTs), con el objetivo de comprender su rol en esta parasitosis. Un relevamiento del transcriptoma de E. granulosus (http://zeldia.cap.ed.ac. uk/Lopho/LophoDB.php) reveló dos secuencias nucleotídicas (EgGST2 [CN650164] y EgGST3 [CN651752]) con homología a las GSTs de clase sigma. Estas enzimas en otros helmintos parásitos, se han relacionado directamente con la biosíntesis de prostaglandinas y modulación de la respuesta inmune por parte del parásito [Hervè, M et al. (2003 Eur J Immunol 33(10): 2764-72]. Los estudios de homología de secuencia, búsqueda de dominios conservados y aminoácidos esenciales para la actividad catalítica, y topología del análisis filogenético, confirmaron que EgGST2 pertenece a la clase sigma [Arbildi P., La Rocca S., Fernández V. (2007) Clonado de una Nueva Glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus XII Jornadas de la SUB]. Sin embargo EgGST3, se presenta como una nueva GST citosólica, la cual no ha sido identificada en ningún otro organismo salvo en las especies cercanamente relacionadas E. multilocularis y Taenia solium. Los análisis realizados sugieren que EgGST3 presenta características que la acercan tanto a las GSTs de clase sigma como omega [La Rocca S., Iriarte A., Arbildi P., Fernández V. (2009) EgGST3 una nueva Glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus VI Jornadas de la SBBM]. Estas últimas podrían ser importantes en la defensa del parásito frente a los diferentes compuestos oxidantes generados por el sistema inmune del hospedero [Liebau, E. et al. (2000).Mol Biochem Parasitol 109(2):101-10. Burmeister, C. et al. (2008). FASEB J 22(2):343-54]. Recientemente nuestro grupo logró identificar en extractos de protoescólices de E. granulosus un heterodímero conformado por EgGST2 y EgGST3 (EgGST2-3). Posteriormente, logramos expresar el heterodímero recombinante rEgGST2-3 enzimáticamente activo. Se obtuvieron datos bioquímicos preliminares: (1) Determinamos los parámetros cinéticos (Km y Kcat) frente a la reacción canónica de conjugación del GSH a 1-cloro-2,4 dinitrobenceno (CDNB), (2) ensayamos la actividad enzimática frente a un panel de sustratos modelo y (3) estudiamos el efecto de diferentes inhibidores en la conjugación del GSH al CDNB. La formación de heterodímeros de GSTs adquiere gran relevancia debido a que puede favorecer la utilización de un rango más amplio de sustratos en una misma enzima, dado que cada subunidad presenta sitios activos independientes. Vale la pena mencionar que EgGST2-3 sería la primera GST heterodimérica detectada en helmintos parásitos [Hayes, J. D. et al. (2005). Annu Rev Pharmacol Toxicol 45: 51-88]. *expositor oral
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International Congress of Parasitology (ICOPA) XII
(2010)
Congreso
Echinococcus granulosus: Identification of Three Glutathione Transferases, possibly associated with Three different functions
Australia
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Australian Society for Parasitology
Palabras Clave:
Echinococcus granulosus
gluthione transferase
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores: La-Rocca, Silvana*; Arbildi, Paula*; Iriarte, Andrés; Harispe, Laura; Fernández V. (15-20 de agosto)
The glutathione transferases (GST, EC 2.5.1.18) constitute a multifunctional protein superfamily, which catalyze nucleophilic attack of glutathione to a wide variety of potentially toxic organic molecules, favoring their inactivation. In helminths, GSTs represent the major class of detoxifying enzymes. Our group has been focused on the characterization of these proteins in the cestode Echinococcus granulosus (EgGSTs), with the aim of understanding their role in the parasitic infection. In this context, we have identified three cytosolic GSTs. First, EgGST1 showed a strong relationship to the mammalian mu-class GSTs, by sequence analysis and phylogenetic studies. In addition, biochemical studies suggest that EgGST1 is involved in the detoxification of xenobiotics, including anthelmintic drugs, and in protection against lipid peroxidation products. On the other hand, sequence analysis and phylogenetic inferences revealed that EgGST2 clearly belongs to the sigma class of GST, while EgGST3 shows some characteristics of both sigma and omega classes of GSTs. Interestingly, parasitic sigma GSTs have been implicated in the modulation of the immune response allowing the establishment of infection, while the omega ones have been involved in the increased resistance against oxidative stress. Furthermore, each EgGST exhibits different expression levels in the presence of certain stimuli. Particularly, EgGST1 and EgGST3 but not EgGST2, incremented their expression level when the parasites were in vitro stimulated with hydrogen peroxide or xenobiotic compounds. Finally, each EgGSTs displays a differential expression pattern by immunohistochemistry and immunoblot. Thus, the three EgGSTs identified so far participate in various mechanisms that would enable the parasite to settle in its host. *These authors contributed equally to this work.
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II Jornadas AMSUD-Pasteur
(2010)
Encuentro
GSTs in Echinococcus granulosus: Identification of different isoforms in protoscoleces
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: AMSUD-Pasteur
Autores: Silvana La-Rocca, Thiely Ott, Paula Arbildi y Verónica Fernández.
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Primer Encuentro Nacional de Ciencias Químicas
(2009)
Encuentro
Glutation transferasas de Echinococcus granulosus. Estudio de la expresión en cultivos in vitro y clonado de una nueva isoforma.
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: PEDECIIBA Área Química
Arbildi, Lorenzatro Marqués La-Rocca y Verónica Fernández
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Ibero-American congress on chemistry, biochemistry and molecular biology
(2009)
Congreso
Echinococcus granulosus: Do parasite glutathione transferases constitute a defence systems?
Cuba
Tipo de participación: Expositor oral
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores P Arbildi, S LaRocca L Harispe C Chalar V Fernandez*
Glutathione transferases (GSTs; E.C.2.5.1.18) are conserved multifunctional enzymes, involve in the biotransformation of a multiple exogenous and endogenous molecules. Our group has been focused on characterization of GSTs from the cestode Echinococcus granulosus (EgGSTs), the etiologic agent of hydatid disease, in order to understand their role in this parasite. In this sense, we have identified three cytosolic GSTs isoenzymes in E. granulosus. EgGST1 is related to the mammalian mu-class GSTs as we have previously reported, by sequence homology, presence of invariant amino acid and phylogenetic analysis (Echinococcus granulosus: molecular cloning and phylogenetic analysis of an inducible glutathione S-transferase; Fernandez V, Chalar C, Martinez C, Musto H, Zaha A, Fernandez C, Exp Parasitol, 2000, 96:190-194). In addition, here we describe, that in contrast to the trematode ones, EgGST1 presents the same gene structure like mammalian mu-class. Furthermore, recombinant EgGST1 shows detoxifying activities that would be involved in the parasite protection from the host attack. Recently, we have cloned two new isoenzymes: EgGST2 and EgGST3 which are related with the mammals sigma-class GSTs, by sequence homology, presence of invariant amino acids, and the topology resulting from phylogenetic analysis. These data indicates by the first time in cestode, the presence of at least two sigma-class GSTs. The Schistosoma mansoni sigma class GST, was related to the modulation of the host immune response. According to this, we might infer that EgGST2 and EgGST3 would be involved in the establishment of infection by E. granulosus. All together, leads us to think that the EgGSTs would constitute a defence system of E. granulosus against the host immune response allowing its survival. Now, we are studying the expression of these three EgGSTs under a variety of stimulus and starting the characterization of the promoter regions of EgGST2 and EgGST3
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Workshop on the biology and biochemistry of Echinococcus
(2009)
Congreso
Detoxificant enzymes in Echinococcus granulosus: localization of glutathione transferases isoenzymes in different parasite materials
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Autores: La-Rocca S., Arbildi P., Fernández V.
Glutathione transferases are a family of multifunctional proteins involved in cellular detoxification of endogenous as well as exogenous compounds. They catalyze the conjugation of glutathione to diverse potentially toxic compounds promoting their inactivation. Some GSTs are also involved in prostaglandin synthesis, for example, the sigma-class produces PGD2 that participate in several mechanisms of immune response regulation. In addition, GSTs are able to bound different molecules not involved in enzymatic activity, acting as a reserve or transport protein. In addition, helminth parasites GSTs are quite relevant since they constitute an important detoxification system, which could contribute to the host immune response evasion. Recently, we have identified two new GSTs in Echinococcus granulosus belonging to sigma-class, being the first report of such class in cestodes. This work evaluates the presence of those enzymes in different parasite materials (protoscoleces, cyst wall and excretion/secretion products) by means of immunohistochemistry and immuno-blot. Additionally, a heterodimer form constituted by these two subunits has been identified in vivo, being this the first described of a heterodimer GST in a helminth parasite. This heterodimeric GST has been expressed as an enzymatically active recombinant protein. This work contributes to the knowledge of the host-parasite relationship in E. granulosus infection, and could be used for the development of disease control strategies aimed at inhibiting these enzymes
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Workshop on the biology and biochemistry of Echinococcus
(2009)
Congreso
In vitro analysis of glutathione transferases expression in Echinococcus granulosus protoscoleces
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Arbildi*, Lorenzatro Marqués La-Rocca y Verónica Fernández
Glutathione transferases (GSTs, E.C. 2.5.1.18) are conserved enzymes which catalyse the glutathione conjugation to electrophilic compounds. GSTs represent the major class of detoxification enzymes from helminth parasites, and they are candidate for chemotherapeutic treatment design. Our group has been focused on the characterization of the cestode E. granulosus GSTs (EgGSTs), in order to understand their role on this parasitosis. At the moment, we have identified three cytosolic GSTs isoenzymes. EgGST1, related to mu-class, shows detoxifying activities -against unsaturated aldehydes and organic hydroperoxides- that would be involved in the parasite protection from the host immune attack. Recently, we have cloned two new isoenzymes: EgGST2 and EgGST3 which are related with sigma-class GSTs, by sequence homology, presence of invariant amino acids, and the topology resulting from phylogenetic analysis. This isoenzyme class, in Schistosoma mansoni infection, was related to the host immune response modulation. It has been shown that GST activity is increased in many organisms following exposure to foreign compounds. The objective of this work was to analyse the expression of these three EgGSTs by Real Time PCR in protoescolex under different culture conditions. Specifically, we tested conditions of oxidative stress and antihelminth drugs as xenobitics. We found that EgGST1 was the most responsive gene at the culture conditions assayed. Currently, we are analysing the promoter region of these genes.(*expositor oral)
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Jornadas de la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
(2009)
Encuentro
EgGST3: UNA NUEVA GLUTATIÓN S-TRANSFERASA DE Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
Autores: La-Rocca S., Iriarte A, Arbildi P, Fernández V.
Las glutatión transferasas (GSTs) son una superfamilia de proteínas multifuncionales involucradas en la detoxificación celular de componentes exógenos y endógenos. Estas enzimas conjugan glutatión a una amplia variedad de compuestos, algunos potencialmente tóxicos, favoreciendo la inactivación de los mismos. Existen además, GSTs involucradas en la síntesis de prostaglandinas, en particular las de clase sigma pueden producir PGD2, que participa en diversos mecanismos de regulación de la respuesta inmune. De esta forma, las GSTs adquieren gran relevancia en los helmintos parásitos, ya que constituyen un importante mecanismo de detoxificación y contribuyen a la evasión de la respuesta inmune del hospedero. En Echinococcus granulosus hemos caracterizado molecularmente dos GSTs (EgGSTs): EgGST1 de clase Mu que podría estar involucrada en la detoxificación de lípidos hidroperoxidados, y recientemente, EgGST2 con alta homología con las de clase Sigma. En este trabajo se describe el clonado y secuenciación del gen de una nueva enzima parasitaria, EgGST3. Se presentan estudios filogenéticos, implementando el método Bayesiano y de distancias Neighbor-joining, que permitieron relacionar a EgGST3 con otras GSTs de E. granulosus y otros organismos. Asimismo, se incluye un análisis de la evolución molecular y un estudió de la conservación de residuos aminoacídicos, que podrían ser relevantes para el entendimiento de su actividad enzimática actual y pasada. De esta forma, el análisis realizado constituye un punto de partida en el estudio de EgGST3 y sus posibles roles en la biología del parásito, en particular, en una infección por el mismo
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Jornadas Uruguayas de Bioinformática (Local)
(2008)
Encuentro
Aplicaciones de Bioinformática en el estudio de las glutation transferasas de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Instituto Pasteur Montevideo
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores Paula Arbildi Silvana LaRocca y Verónica Fernández
(Exposición oral realizada por P Arbildi)
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XII Jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias
(2007)
Encuentro
Clonado de una nueva GST de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias,
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores: Paula Arbildi Silvana LaRocca y Verónica Fernández
Las glutatión S-transferasas (GSTs) constituyen una familia de proteínas involucradas en la detoxificación celular de componentes citotóxicos y genotóxicos catalizando la conjugación del glutatión a moléculas tanto xenobióticas como endógenas. Además, algunas GSTs muestran otro tipo de actividades, por ejemplo, GSTs parasitarias de clase sigma poseen la capacidad de sintetizar prostaglandinas relacionadas con la supresión de la inmunidad del hospedero. En los helmintos parásitos debido a que poseen escasos mecanismos de detoxificación, las GSTs adquieren especial importancia. En E. granulosus, hemos caracterizado molecularmente una GST (EgGST) de clase mu que podría estar involucrada en la detoxificación de lípidos hidroperoxilados. Recientemente, un relevamiento del transcriptoma de E. granulosus arrojó una nueva secuencia nucleotídica con alta homología con estas enzimas (EgGST28). En este trabajo se presenta el clonado y secuenciado del gen EgGST28 y se muestra un primer análisis de la secuencia aminoacídica deducida. Con el objetivo de analizar la relación existente entre EgGST28 y otras GSTs, se realizó un estudio filogenético con las secuencias aminoacídicas de GSTs disponibles. Además, se muestran estudios de modelado por reemplazo molecular como aproximación de su conformación tridimensional. Los resultados obtenidos revelaron que EgGST28 presentó una mayor identidad con las GSTs de clase sigma: 40% con las de trematodos de 28kDa y 30% con las sintetasas de PGD2 de mamíferos. La topología del análisis filogenético, el estudio de la conservación de aminoácidos invariantes y la modelización con las estructuras cristalinas mostraron también que EgGST28 estaría estructuralmente relacionada con las GSTs de clase sigma. Estos datos indicarían, por primera vez, la presencia de esta clase de enzimas en cestodos.
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5tas Jornadas de la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecula
(2006)
Encuentro
Caracterización enzimológica de una GST recombinante de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecula
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores: García G, Alvarez B y V. Fernández
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Ciclo Regular de Seminarios del Centro de Biotecnología
(2005)
Seminario
Caracterización de una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus
Brasil
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Universidad Federal do Rio Grande do Sul
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Actividad Enzimátcia
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1ras Jornadas Uruguayas de AMSUD-Pasteur
(2005)
Encuentro
Estudios preliminares de la región promotora del gen que codifica para una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Insititut Pasteur de Montevideo
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster y presentación oral
Las enzimas glutatión S-transferasas (GSTs) son proteínas involucradas en la detoxificación celular de compuestos genotóxicos y citotóxicos. Estas enzimas son importantes como vía de detoxificación de los helmintos parásitos pues estos vermes carecen del citocromo P-450. El objetivo general del trabajo está centrado en estudiar el mecanismo molecular de la regulación del gen de una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus (EgGST). Este proyecto pretende particularmente ubicar sus elementos reguladores así como buscar activadores específicos. El conocimiento generado podría contribuir, en un futuro, para desarrollar nuevas estrategias (por ejemplo, quimioterapia o vacunas) tendiendo al control del parásito. En este contexto, se comenzó realizando un análisis computacional de la región 5 flanqueante del gen EgGST (obtenida por secuenciado directo de un plásmido recombinante que contiene este fragmento 5 (EgGST-5T) buscando las zonas involucradas en la regulación de su transcripción. Continuando el trabajo, el fragmento 5, conteniendo posibles elementos regulatorios, se subclonó en un vector reportero de la serie pCAT. Luego, una vez obtenido la construcción se inició una caracterización primaria de esta región 5, es decir se analizó, in vitro, la actividad promotora del fragmento clonado en el vector reportero en las células transformadas con el mismo. Además, las células transformadas se sometieron a un estímulo, es decir en presencia de fenobarbital, que es un inductor de EgGST observado previamente por Northern blot.
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VII Latin American Congress of Immunology
(2005)
Congreso
Induction of IL-10 in B cells from naive mice by Echinococcus granulosus antigens
Argentina
Tipo de participación: Poster
Nombre de la institución promotora: Asociacion Latinamericana de Immunology
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Autores: Baz A, Fraga R, Mourglia G, Dos Santos A, V. Fernández y Dematteis S
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10mas Jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias,
(2005)
Congreso
EgGST, una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus: caracterización del gen, estudios bioquímicos y análisis de su expresión
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias,
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster Autores: C. Chalar, L. Harispe, L. Pacovich, R. Fraga y V. Fernández,
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3ras Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular
(2004)
Encuentro
EgGST, una glutathion S-transferasa de Echinococcus granulosus, y el metabolismo de xenobióticos
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster Autores: L. Pacovich, L. Harispe, R. Fraga, C. Chalar y V. Fernández
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3ras Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular
(2004)
Encuentro
Estudio de la Organización del gen EgGST
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster Autores: C. Chalar, C. Fernández, A. Zaha y V. Fernández,
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2das Jornadas de Bioquímica y Biología Molecula
(2003)
Encuentro
Caracterización Bioquímica de una glutatión S-transferasa de Echinococcus granulosus
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedad de Bioquímica y Biología Molecula
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster Autores: LHarispe y Verónica Fernández
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9nas Jornadas de la Sociedad Uruguaya de Biociencias
(2000)
Congreso
Sistema tiorredoxina en Echinococcus granulosus. II: Tiorredoxina y Tiorredoxina peroxidasa
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedad Uruguaya de Biociencias
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
PósterAutores: C. Chalar, C. Martínez, A. Agorio, G. Salinas, V. Fernández y R. Ehrlich
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I°-Encontro regional de Mesocestodes corti e Echinococcus granulosus
(2000)
Encuentro
Phylogenetic analysis and preliminary characterisation of EgGST gen
Brasil
Tipo de participación: Conferencista invitado
Nombre de la institución promotora: Centro de Biotecnología, UFRGS-Brasil
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Exposición oral y póster Autores:V. Fernández, C. Chalar, C. Martínez, H. Musto, A. Zaha y C. Fernández
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Vth-Latin American Congress of Immunology
(1999)
Congreso
Serological and molecular analysis of two different subunits of Echinococcus granulosus: antigen B
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Asociación Latinamericana de Immunologia
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Exposición oral y pósterAutores: M.B. Rott, V. Fernández, S. Farias, J. Ceñi, H.B. Ferreira, K. Haag y A. Zaha,
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XXVIIª Reunâo Anual de la SBBq
(1998)
Congreso
Characterisation of EgGST, an inducible glutathione S-transferase gene from Echinococcus granulosus
Brasil
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biología Molecular
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
POSTER. Autores: FERNÁNDEZ, V; CHALAR, C; MARTÍNEZ, C; ZAHA, A; FERNÁNDEZ, C
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XXVIIª Reunâo Anual de la SBBq
(1998)
Congreso
Comparison of Echinococcus granulosus antigens B1 and B2 gene structure and expression of corresponding cDNA sequences in Echerichis coli
Brasil
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biología Molecular
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
POSTER. Autores: ROTT, M; FERREIRA, H; FERNÁNDEZ, V; ZAHA, A
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Parasitic Helminths: From Genomes to Vaccines
(1997)
Simposio
Molecular characterisation of EgGST, an inducible glutathione S-transferase from Echinococcus granulosus protoscoleces
Escocia
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: University of Edinburgh
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Presentación oral realizada por C. Fernandez
Autores: FERNÁNDEZ, V; CHALAR, C; ZAHA, A; FERNÁNDEZ, C
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Terceras Jornadas Rioplatenses de Microbiología
(1997)
Encuentro
Inmunobiología de la Hidatidosis/Equinococcosis
Argentina
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Sociedad Argentina de Microbiología
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Presentación oral realizada por C. Fernández. Autores: SALINAS, G; FERNÁNDEZ, V; FERNÁNDEZ, C
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Workshop Regional do Cone Sul da América Latina sobre Aspectos Moleculares e Epidemiológicos de Echinococcus e da Hidatidosis
(1997)
Congreso
Molecular characterisation of EgGST, an inducible glutathione S-transferase from Echinococcus granulosus protoscoleces
Brasil
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Univ Federal Rio Grande do Sul
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster. Autores: FERNÁNDEZ, V; CHALAR, C; MARTÍNEZ, C; ZAHA, A; FERNÁNDEZ, C
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Jornadas Internacionales De Hidatología y II Jornadas Nacionales de Actualización Científica en Hidatidosis
(1996)
Encuentro
Uso de péptidos sintéticos en el inmunodiagnóstico de la hidatidosis humana
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster. Autores: BARBIERI, M; FERNÁNDEZ, V; NIETO, A Uso de péptidos sintéticos en el inmunodiagnóstico de la hidatidosis humana.
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Latin American Congress of Immunology, XI Mexican Congress of Immunology
(1996)
Congreso
A novel subunit of Ecninococcus granulosus antigen B with potential diagnostic relevance. .
México
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Asociación Latinamericana de Inmunología
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Presentación oral. Autores: FERNÁNDEZ, V; FERREIRA, H; FERNÁNDEZ, C; ZAHA, A; NIETO, A.
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XXIVª REUNÂO ANUAL DE LA SBBq
(1995)
Congreso
Evidence of a novel subunit of antigen B in Echinococcus granulosus.
Brasil
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA E BIOLOGÍA MOLECULAR
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster. Autores: FERNÁNDEZ, V; FERREIRA, H; FERNÁNDEZ, C; ZAHA, A; NIETO, A
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9TH INTERNATIONAL CONGRESS OF IMMUNOLOGY
(1995)
Congreso
Evidence of a novel subunit of Echinococcus granulosus antigen B with potential diagnostic relevance
Estados Unidos
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: International Immunologý Society
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster. Autores: FERNÁNDEZ, V; FERREIRA, H; FERNÁNDEZ, C; ZAHA, A; NIETO, A
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INTERNATIONAL WORKSHOP IN BIOLOGY OF PARASITISM. MOLECULAR AND IMMUNOLOGY OF THE ADAPTATION AND DEVELOPMENT OF PARASITES
(1993)
Taller
Isolation of an Echinococcus granulosus cDNA clone with potential diagnostic value
Uruguay
Tipo de participación: Otros
Nombre de la institución promotora: Facultad de Química - Facultad de Ciencias - UdelaR
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Póster. Autores: FERNÁNDEZ, V; CHABALGOITY, A; FERNÁNDEZ, C
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VI REUNIÓN CIENTÍFICA DE LA SOCIEDAD URUGUAYA DE INMUNOLOGÍA
(1991)
Encuentro
Determinación de los patrones de reacción de los sueros chagásicos y no chagásicos frente a distintos antígenos de Trypanosoma cruzi y Trypanosoma rangeli
Uruguay
Tipo de participación: Expositor oral
Nombre de la institución promotora: Sociedad Urguaya de Inmunología
Areas de conocimiento:
Ciencias Naturales y Exactas / Ciencias Biológicas
/ Bioquímica y Biología Molecular
/ Parasitología molecular
Presentación oral. Autores: FERNÁNDEZ, V; O´DALY, J A